Najszybszy superkomputer na świecie zaprzęgnięty do walki z koronawirusem. W 8 tysiącach symulacji naukowcy wyselekcjonowali 77 związków, którym warto się przyjrzeć pod kątem walki z COVID-19. Zajęło to dzień, a nie miesiące
Amerykański Summit, działający w Narodowym Laboratorium Oak Ridge w Tennessee (ORNL), został zaangażowany przez naukowców z Uniwersytetu Tennessee w Knoxville i Centrum Biofizyki Molekularnej ORNL do walki z koronawirusem SARS-CoV-2.
Zbudowany przez IBM superkomputer dostał zadanie, by znaleźć związki, które zablokują białko wirusa i nie pozwolą mu wniknąć do ludzkich komórek. Może to być kluczem do opracowania skutecznych leków.
Jak dokuje wirus
Pomysł zrodził się z zainteresowania procesem wnikania koronawirusa do komórki gospodarza. Kiedy chińscy badacze po wybuchu epidemii w Wuhan, która rozprzestrzeniła się potem na resztę Chin, a w końcu na cały świat, zsekwencjonowali w styczniu br. genom wirusa, odkryli, że infekuje on organizm, posługując się podobnym mechanizmem, co sprawca zespołu ciężkiej ostrej niewydolności oddechowej (SARS), który rozprzestrzenił się w 26 krajach podczas epidemii w latach 2002-03.
Jeremy C. Smith z Uniwersytetu Tennessee i dyrektor Centrum Biofizyki Molekularnej ORNL wyszedł z założenia, że wirusy SARS i SARS-CoV-2 (odpowiedzialny za aktualną epidemię Covid-19) mogą dokować się do komórki w ten sam sposób.
Członek zespołu Micholas Smith zbudował model białka szczytowego koronawirusa, zwanego również białkiem S. Białko szczytowe to klucz molekularny, który umożliwia wirusowi wejście do komórki gospodarza.
Adres filmu na Youtube: https://www.youtube.com/watch?v=IRtBKUeAly4&feature=emb_logo
Źródło: Oak Ridge National Laboratory
Wyścig z czasem
Gdyby jakiś związek był w stanie związać się z tym białkiem, wirus stałby się niezdolny do infekcji. Jednak „ręczne” testowanie różnych związków jest niezwykle pracochłonne i czasochłonne. Dr Micholas Smith, używając mocy obliczeniowych Summita, skrócił to zadanie do kilkudziesięciu godzin (zwykłemu komputerowi zajęłoby to kilkanaście miesięcy). Wykorzystał kod symulacji chemicznych, które analizują ruchy atomów i cząstek w białku. Summit analizował różne związki dokujące do białka koronawirusa, aby ustalić, czy którykolwiek z nich może zapobiec przywieraniu do ludzkich komórek. Było ich 8 tysięcy.
Zespół z pomocą supermaszyny wyselekcjonował 77 związków, które spełniały zadane kryteria. Naukowcy podkreślają konieczność eksperymentalnego przetestowania „wyliczonych” przez Summit związków, zanim można będzie ustalić ich przydatność.
Jednak symulacja i tak może znacznie przyspieszyć badania farmakologów nad skutecznym antidotum, zawężając ich pole badawcze.
Dokładniejszy model
W magazynie „Science” w połowie marca inni badacze opublikowali bardzo dokładny model białka S koronawirusa. Dlatego zespół Smitha zamierza ponownie przeprowadzić badanie obliczeniowe – tym razem z dokładniejszą strukturą białka wirusa. Może to zmienić ranking chemikaliów, które wydawały się najbardziej obiecujące, jeśli chodzi o wynalezienie leku.
Wrocław na mapie walki z COVID-19
Jak informuje portal PAP Nauka, prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej z zespołem rozpracował enzym, którego działanie może być kluczowe dla walki z koronawirusem SARS-CoV-2. Publikacja (z wynikami z badań) jest jeszcze w trakcie recenzowania, ale zespół już teraz nieodpłatnie udostępnił swoje wyniki światu nauki.
Enzym, który badał zespół – proteaza SARS-CoV-2 Mpro – tnie białka, które są w wirusie. To umożliwia mu przeżycie. Zahamowanie działania tego enzymu powoduje, że wirus ginie.
Od kilku lat prof. Drąg współpracuje z grupą prof. Rolfa Hilgenfelda z Uniwersytetu w Lubece w Niemczech. Podczas pandemii SARS (w 2002/03) prof. Hilgenfeld opublikował trójwymiarową strukturę proteazy wirusa SARS i jej pierwszego inhibitora.
„Na początku lutego tego roku, kiedy tylko prof. Hilgenfeld uzyskał enzym – proteazę koronawirusa SARS-CoV-2 – przywiózł mi ją do Wrocławia. Wtedy zaczęliśmy ją bardzo dokładnie badać” – mówi polski naukowiec w rozmowie z PAP. Dodaje, że proteaza obecnego wirusa SARS-Cov2 jest bardzo podobna do proteazy wirusa SARS-CoV (z 2002 r.), nad którą pracował prof. Hilgenfeld.
Prowadzone przez naukowców z Wrocławia badania stają się też bazą dla poszukiwań leku na COVID-19.
Źródło: PAP